Las chaparoninas en las células humanas rehabilitan las proteínas mal plegadas al capturarlas en espacios confinados y hacer que se desplieguen, dándoles una segunda oportunidad de replegarse a su configuración tridimensional que funciona correctamente.
Realizan la gran mayoría de los "trabajos" bioquímicos necesarios para la supervivencia, el crecimiento, la reproducción, la comunicación, etc. de la célula. La funcionalidad correcta depende de la estructura plegada tridimensional muy precisa de cada proteína llamada estado "nativo". Las proteínas recién sintetizadas se autoensamblan en su estado nativo en función de la interacción de diferentes partes de estas moléculas grandes. Las áreas con carga opuesta se mueven una hacia la otra, mientras que las áreas con carga similar se repelen; las áreas polares migran hacia el exterior acuoso, mientras que las áreas hidrofóbicas se agregan hacia el interior. Las fuerzas de van der Waals de corto alcance y los enlaces de hidrógeno también contribuyen a la formación de espirales, láminas y pliegues que caracterizan a una molécula de proteína correctamente plegada. Pero a veces, el proceso de plegamiento sale mal y da como resultado una proteína mal plegada que, en el mejor de los casos, es un desperdicio de recursos celulares o, en el peor, una causa de enfermedad. Las chaparoninas son dispositivos celulares que relajan las proteínas mal plegadas, dándoles una segunda oportunidad de plegarse correctamente.
Chaperoninas: A veces, los ribosomas (A) unen aminoácidos en formas inútiles (B). Estos pueden ser absorbidos por las chaperoninas (C), que desenredan las formas inútiles y las devuelven a la célula para ensamblarlas en el estado de proteína nativa útil (E). Artista: Emily Harrington Todos los derechos reservados.
