Los hilos bisales de los mejillones muestran tanto dureza como extensibilidad gracias a los enlaces cruzados de sacrificio en la cutícula exterior.
Los hilos bisales del mejillón marino pueden disipar hasta el 70% de la energía que absorbe. Estos hilos son fibras elastoméricas que permiten que el mejillón se adhiera a superficies duras.
“Matthew Harrington, un investigador que trabajó en el proyecto... explica la motivación para estudiar la cutícula del biso: 'Los recubrimientos protectores son importantes para prolongar la vida útil de los materiales y dispositivos. Sin embargo, teniendo en cuenta que la dureza y la extensibilidad rara vez se combinan en ingeniería s o composites, la comprensión de cómo se protege un sustrato flexible se vuelve muy importante.' Las cutículas bisales tienen un aspecto nudoso debido a las inclusiones de estructuras granulares de tamaño submicrónico en una matriz aparentemente continua. Se cree que los desgarros de tamaño submicrónico que se forman en la matriz durante el estiramiento de la cutícula impiden la formación de grietas más grandes que podrían provocar la falla del material.
Central para comprender el peculiar comportamiento mecánico de la cutícula son la alta concentración de iones de hierro en la cutícula y la presencia de una modificación poco común de la tirosina conocida comúnmente como dopa. La dopa se encuentra en altas concentraciones en el componente principal de la cutícula, la proteína de pie de mejillón-1 (mfp-1). Dopa se distingue de los aminoácidos típicos debido a su impresionante afinidad para formar complejos con iones de metales de transición, particularmente hierro. Como explica Admir Masic, científico del Instituto Max Planck de coloides e interfases que trabajó en el proyecto, "cuando 2 o 3 residuos de dopa forman complejos con un solo ion de hierro, crean un complejo increíblemente estable que puede utilizarse para cruzar enlace estructural s.' Estos complejos metal-proteína tienen una gran fuerza de ruptura (casi la mitad que los enlaces covalentes), pero a diferencia de los enlaces covalentes, se pueden romper de manera reversible, lo que los hace ideales para crear enlaces cruzados de sacrificio”. (Diario de ciencia 2010)
