Las fibras de elastina en las arterias se forman cuando las moléculas de tropoelastina salen de la solución gracias a la hidrofobicidad que mejora la solubilidad.

“Las moléculas de tropoelastina solubles se exportan a la matriz extracelular, donde salen de la solución y forman fibras en todos los vertebrados. Por lo tanto, la fibrilogénesis requiere que la tropoelastina sea primero soluble y luego insoluble. Si una molécula de tropoelastina es naturalmente soluble, la formación de fibras podría iniciarse mediante la agregación de grandes parches hidrofóbicos, pero puede ser difícil colapsar toda la molécula. La estrategia opuesta sería hacer que la tropoelastina sea insoluble, facilitando la formación de fibras, y usar proteínas chaperonas para evitar que se disuelva o se coacerve prematuramente. Dado que todas las elastinas son hidrofóbicas, todas deberían tener el potencial de coacervación, pero la temperatura de coacervación en algunas es probablemente demasiado alta para que ocurra naturalmente. La temperatura de coacervación se puede reducir aumentando la hidrofobicidad”. (Chalmers et al. 1999)

Imagen: Kielty et al. 2002 / Revista de ciencia celular / CC BY - Creative Commons Atribución únicamente

Formación de microfibrillas y fibras elásticas. La fibrilina se ensambla pericelularmente en matrices microfibrilares que parecen sufrir una maduración dependiente del tiempo en microfibrillas reticuladas con transglutaminasa en forma de cuentas. Las microfibrillas maduras forman haces paralelos que pueden estabilizarse en las regiones reticuladas intermicrofibrilares. En los tejidos elásticos, la tropoelastina se deposita en haces de microfibrillas y los enlaces cruzados derivados de la lisil oxidasa luego estabilizan el núcleo de elastina. 

Imagen: Kielty et al. 2002 / Revista de ciencia celular / CC BY - Creative Commons Atribución únicamente

Estructuras de dominio de fibrilina-1 y elastina, que muestran sitios de interacción molecular identificados in vitro (ver Interacciones moleculares). (A) La fibrilina-1 tiene 47 dominios similares a cbEGF, intercalados con módulos de TB. Una región rica en prolina está hacia el extremo N-terminal. Se indican los sitios de N-glicosilación. (B) La elastina contiene dominios hidrofóbicos y de entrecruzamiento alternos. El extremo C tiene dos cisteínas y un bolsillo cargado negativamente.

Última actualización 28 de agosto de 2020