Las enzimas tirosinasa cumplen una amplia variedad de funciones de reticulación en los organismos al catalizar la oxidación de fenoles y convertirlos en quinonas reactivas.
“La biología es bien conocida por su uso de polímeros lineales para realizar funciones sofisticadas. Los ácidos nucleicos almacenan y procesan información genética, mientras que las proteínas realizan funciones de reconocimiento, transporte y catalíticas. La biología también emplea polímeros (especialmente proteínas y polisacáridos) para realizar funciones mecánicas y hay varios ejemplos en los que la biología entrecruza covalentemente polímeros para conferir elasticidad y resistencia. En algunos casos, las enzimas de entrecruzamiento han llamado la atención como un medio simple y seguro para el procesamiento macromolecular in vitro. Aquí, revisamos investigaciones recientes con dos enzimas, tirosinasa y transglutaminasa microbiana, que se están examinando para una variedad de aplicaciones”. (Yang et al. 2009: 576)
"Profe. [Herb] El trabajo de Waite sobre la adhesión de mejillones ha demostrado que la biología ofrece muchas lecciones importantes para los científicos de materiales. Las enzimas de entrecruzamiento de la biología pueden permitirnos aplicar dos de esas lecciones. La primera lección es la sostenibilidad. Las enzimas permiten acceder a materias primas renovables de base biológica para generar materiales funcionales. Estamos utilizando varios fenoles, proteínas y polisacáridos naturales para crear polímeros funcionales y redes reticuladas. Además de las materias primas renovables, se espera que los procesos catalizados por enzimas sean intrínsecamente seguros y que los productos sean respetuosos con el medio ambiente (por ejemplo, biodegradables). La segunda lección es el ensamblaje de precisión de abajo hacia arriba. Un desafío actual en nanotecnología es el ensamblaje jerárquico de nanopartículas preformadas en ensamblajes precisos para la administración de fármacos o la nanoelectrónica. La naturaleza es bien conocida por su capacidad para emplear mecanismos no covalentes (p. ej., enlaces de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas), reconocimiento molecular y autoensamblaje para construir con precisión ensamblajes macromoleculares a partir de sus componentes. Las enzimas son capaces de agregar selectivamente enlaces covalentes que podrían estabilizar ensamblajes macromoleculares y, por lo tanto, complementar los métodos de autoensamblaje basados en mecanismos físicos reversibles. A medida que aprendemos estas lecciones, esperamos un crecimiento en la lista de ejemplos en los que se exploran las enzimas de reticulación de la biología para aplicaciones tecnológicas”. (Yang et al. 2009: 584)
“Las tirosinasas son enzimas fenol oxidasas que contienen cobre y que oxidan sustratos fenólicos utilizando oxígeno molecular como oxidante. Los productos, o-quinonas, son reactivos y pueden difundirse desde el sitio activo de la enzima para sufrir reacciones no enzimáticas...
“En resumen, la tirosinasa s la oxidación de fenoles de bajo peso molecular y fracciones fenólicas accesibles de macromoléculas y convierte estos fenoles en quinonas reactivas. La amplia gama de sustratos de la tirosinasa permite que esta enzima acceda a la diversa gama de fenoles que están presentes en la naturaleza (p. ej., fenoles vegetales), así como a los residuos de tirosina de s y s. Las quinonas generadas por la tirosinasa reaccionan fácilmente con el nucleófilo. s de quitosano para producir injertos s o redes reticuladas. Es importante destacar que las reacciones de quinona-quitosana se ven facilitadas por el pKa relativamente bajo (6–6.5) de las aminas de quitosana [74,75]. Además, se pueden generar conjugados de proteína y quitosano que posean la solubilidad sensible al pH del quitosano [61]”. (Yang et al. 2009: 577-80)
