El sistema enzimático de las bacterias aeróbicas desintoxica compuestos de mercurio como el metilmercurio a través de las enzimas organomercurial liasa (MerB) y el ion mercúrico reductasa.

“El mercurio es bien conocido por su toxicidad para los organismos vivos. Los compuestos inorgánicos de mercurio (HgX2) y los organomercuriales (R-Hg-X), en los que el Hg se encuentra formalmente en el estado de oxidación +2, son los principales responsables de la toxicidad... El mercurio elemental en sí (Hg0) tiene poca afinidad por los ligandos celulares y es tóxico solo si se oxida al estado +2 en la célula... Las bacterias aeróbicas han desarrollado la ingeniosa estrategia de eliminar los compuestos mercúricos y organomercuriales de su entorno mediante la reducción de Hg2+ a Hg0. Para lograr esto, combinan la actividad de dos enzimas: la liasa organomercurial (MerB) y la reductasa de iones de mercurio”. (Molinero 2007: 537)

“La acumulación de metilmercurio extremadamente tóxico en el medio ambiente, particularmente en los peces, ha desencadenado un esfuerzo por parte de los científicos para desentrañar el proceso por el cual un conjunto de enzimas bacterianas capturan y luego desintoxican el compuesto. En un nuevo desarrollo, Jonathan G. Melnick y Gerard Parkin de la Universidad de Columbia informan sobre un complejo de mercurio sintético que proporciona información sobre cómo una de estas enzimas cataliza la escisión del enlace Hg-C (Science 2007, 317, 225). Se espera que el hallazgo impulse los esfuerzos para modificar genéticamente las plantas para secuestrar HgCH3+ para la limpieza ambiental. En la naturaleza, los microbios sintetizan HgCH3+ a partir del Hg2+ natural, así como del mercurio liberado en las emisiones de las centrales eléctricas de carbón. Los compuestos organomercúricos son tóxicos porque el metal tiene una gran afinidad por el azufre, en particular el azufre de los grupos tiol (-SH) en las unidades de cisteína de las proteínas. Una vez que el mercurio se une, se interrumpe la función normal de las proteínas. Las bacterias resistentes a la toxicidad de HgCH3+ producen una enzima llamada MerB, que tiene tres residuos de cisteína en su sitio activo que se sabe que son cruciales para romper el enlace Hg-C. Pero la forma exacta en que MerB se coordina con HgCH3+ y los 'detalles íntimos del mecanismo de reacción' han sido un misterio, dice Parkin. (Una segunda enzima, MerA, reduce el Hg2+ resultante a mercurio elemental menos tóxico.) Por lo tanto, Melnick y Parkin se propusieron descifrar el mecanismo de acción de MerB. Melnick y Parkin 'ofrecen una elegante descripción a nivel atómico de la ruptura fácil de un enlace carbono-mercurio', señala James G. Omichinski de la Universidad de Montreal en un comentario de Science. Sus observaciones proporcionan información valiosa sobre el mecanismo básico de la actividad de MerB, añade. Queda mucho trabajo por hacer, pero comprender este mecanismo "es esencial para los esfuerzos de reingeniería de MerB para mejorar su eficiencia catalítica para la biorremediación del metilmercurio", escribe Omichinski. (Ritter 2007:10)

Última actualización 18 de agosto de 2016